蛋白質(zhì)對幾乎所有的重要生命過程負(fù)責(zé)。它們的形狀和結(jié)構(gòu)（或稱作“折疊”）對于其功能至關(guān)重要。來自馬克斯普朗克生物化學(xué)研究所(MPIB)的科學(xué)家們近日發(fā)現(xiàn)，迄今為止未知的一連串反應(yīng)是新生成的蛋白質(zhì)獲得其正確結(jié)構(gòu)的必要條件。
上海滬宇生物化學(xué)研究所課題組負(fù)責(zé)人說：“我們發(fā)現(xiàn)在這一機制中，蛋白質(zhì)折疊并非是整塊完成，而是經(jīng)歷了許多快速的中間步驟。由于這種作用模式能夠更好地利用能量，其不僅確保了蛋白質(zhì)正確折疊，且速度比以前認(rèn)為的要快得多。”
蛋白質(zhì)是細(xì)胞中的主力分子，對包括代謝、信號傳導(dǎo)、決定細(xì)胞形狀等幾乎所有的生物功能負(fù)責(zé)。但在它們執(zhí)行各種任務(wù)之前，這些鏈狀分子必須首先采納一種復(fù)雜的三維構(gòu)象。事實上，在錯誤的折疊事件中，蛋白質(zhì)往往無法履行自己的職責(zé)，甚至往往簇集在一起形成聚集物，轉(zhuǎn)而導(dǎo)致如阿爾茨海默氏癥或帕金森病一類的嚴(yán)重疾病。為了避免這種情況發(fā)生，稱作為伴侶分子（chaperone）的特化蛋白幫助了其他的蛋白質(zhì)采納適當(dāng)?shù)男螤睢?/span>
細(xì)菌伴侶蛋白GroEL和GroES是體現(xiàn)這一原理的一個*的范例：它們構(gòu)建出一種籠形結(jié)構(gòu)，將新的、尚未折疊的蛋白質(zhì)裝入其中，由此確保了這些蛋白能夠正確折疊。然而，到目前為止研究人員尚不清楚這一過程完成的確切方式，這也是Manajit Hayer-Hartl和F. Ulrich Hartl*的MPIB研究小組與西北大學(xué)的John Engen合作的一個研究課題。
