上海酶聯(lián)生物研究所作者
ping-pong catalytic mechanism
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上 傳 人 | 上海酶聯(lián)生物研究所 | 需要積分 | 0 |
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ping-pong catalytic mechanism
繼表觀遺傳學(xué)另辟學(xué)術(shù)前沿之蹊徑后,蛋白質(zhì)翻譯后修飾成為了熱門(mén)的研究方向。尤其與轉(zhuǎn)錄調(diào)控有關(guān)的組蛋白修飾更成了研究者們炙手可熱的話題。經(jīng)典理論建立起的組蛋白乙?;瘷C(jī)制,即中和組蛋白正電荷從而引起 與DNA結(jié)合減弱,改變?nèi)旧|(zhì)構(gòu)象一說(shuō),成了表觀遺傳學(xué)質(zhì)疑的對(duì)象,因?yàn)楹笳哒J(rèn)為組蛋白乙酰化是為基因組打 上了一個(gè)印記,它改變了蛋白質(zhì)與核小體的結(jié)合模式,一些擁有特殊結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)可以與乙?;M蛋白發(fā)生作用從而改變特異基因的轉(zhuǎn)錄活性。而染色質(zhì)構(gòu)象的改變只是間接的一種表現(xiàn),并非成因。
生物結(jié)構(gòu)學(xué)研究并不是立足與誰(shuí)先誰(shuí)后的爭(zhēng)論,搞清乙酰化的機(jī)制是根本問(wèn)題。
組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶的種類(lèi)很多,*分了五種,此處介紹的是一類(lèi)成為MYST家族,它與大家所熟知的GCN5家族在乙?;钚越Y(jié)構(gòu)域上有很高同源性,但結(jié)構(gòu)學(xué)研究卻給出了不同看法。
乙?;枰囊阴;怯梢阴?提供,MYST家族的Esa1(酵母源)催化乙?;鶑腃oA上轉(zhuǎn)移到組蛋白的賴(lài)氨酸殘基上。但這一過(guò)程并非像想象的那樣直接,而是以酶上的一個(gè)半*作為中轉(zhuǎn)站,將乙?;鶑囊粋€(gè)底物過(guò)度到另一個(gè)底物,這一過(guò)程極似乒乓球中的來(lái)回模式,故命名之為乒乓催化機(jī)制。
2024世環(huán)會(huì)【工業(yè)節(jié)能與環(huán)保展】

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