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研究揭示組織相容性復(fù)合體是如何動態(tài)結(jié)合抗原肽段的

時間:2019/12/24閱讀:998
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在人類免疫系統(tǒng)中,主要組織相容性復(fù)合體(MHC-1)對抗原的加工十分復(fù)雜。這些蛋白質(zhì)究竟如何執(zhí)行其關(guān)鍵功能還沒有得到很好的了解。

現(xiàn)在,加州大學(xué)圣克魯斯分校的研究人員已經(jīng)弄清了與MHC-1蛋白選擇和加工抗原有關(guān)的關(guān)鍵分子相互作用的細(xì)節(jié)。

這項(xiàng)新發(fā)現(xiàn)有助于解釋不同MHC-1蛋白之間的差異,對理解自身免疫性疾病以及對感染和癌癥的免疫反應(yīng)具有啟示意義。該結(jié)果還提出了可以在實(shí)驗(yàn)室中操縱MHC-1蛋白以用于診斷和治療應(yīng)用的方式。

加州大學(xué)圣克魯斯分校的化學(xué)和生物化學(xué)助理教授,論文作者Nikolaos Sgourakis說:“我們對這些基本機(jī)制的發(fā)現(xiàn)使我們能夠開發(fā)出具有巨大潛力的技術(shù),用于診斷和治療。”

 

 

MHC-1蛋白的作用是使體內(nèi)的每個細(xì)胞都能在其表面上展示該細(xì)胞中正在產(chǎn)生的所有蛋白質(zhì)的片段(大約10,000種不同的蛋白質(zhì))。 MHC-1蛋白在細(xì)胞表面展示的肽段被細(xì)胞毒性T細(xì)胞識別,后者可以識別來源于病原體的外源蛋白或腫瘤組織產(chǎn)生的突變蛋白并做出免疫應(yīng)答。

Sgourakis和他的團(tuán)隊與伊利諾伊大學(xué)的Erik Procko的小組密切合作,致力于了解蛋白質(zhì)肽段選擇并結(jié)合到MHC-I蛋白質(zhì)上的機(jī)制。這篇新論文揭示了MHC-1蛋白和分子伴侶之間的相互作用如何影響所展示抗原的組成。

人類MHC-1蛋白有成千上萬種不同的變體,由MHC-1基因的不同“等位基因”產(chǎn)生。 MHC-1蛋白的多變性是免疫反應(yīng)中出現(xiàn)許多個體差異的原因,包括對自身免疫性疾病,感染和癌癥的敏感性差異等等。每個人都有六個主要的MHC-1等位基因(三個來源于母親,另外三個來源于父親)。

Sgourakis說:“我們的六種MHC-I蛋白能夠裝載細(xì)胞中所有可能產(chǎn)生的肽段。它們選擇的這些“條形碼”成為了抗原庫,而每個人的抗原庫都不同。”

Sgourakis的團(tuán)隊研究了四個不同的MHC-I等位基因,以及它們與分子伴侶和抗原的相互作用。分子伴侶的功能之一是幫助MHC-1蛋白折疊成它們的活性形狀并穩(wěn)定它們,以防止錯誤折疊和聚集。但是只有一些MHC-1等位基因依賴伴侶蛋白進(jìn)行抗原加載。

文章使用核磁共振(NMR)技術(shù)來揭示MHC-1蛋白中的動態(tài)結(jié)構(gòu)變化。 Sgourakis說:“我們已經(jīng)獲得了MHC蛋白的靜態(tài)晶體結(jié)構(gòu),但是我們無法弄清為什么有些分子依賴伴侶蛋白,而另外一些則不。事實(shí)證明這是蛋白質(zhì)動力學(xué)的問題。”

研究人員發(fā)現(xiàn),如果MHC-1分子的三維結(jié)構(gòu)是剛性的,則分子伴侶不參與抗原加載。但是,如果它在肽結(jié)合槽中具有柔韌性,則伴侶將與其相互作用并有助于抗原加載過程。分子伴侶可以噴射對結(jié)合槽具有低親和力的抗原,從而確保MHC-1蛋白僅結(jié)合可以以適當(dāng)構(gòu)象顯示在細(xì)胞表面的高親和力抗原,從而激活T細(xì)胞應(yīng)答。Sgourakis說,靈活的凹槽可以使MHC-1分子適應(yīng)更大范圍的抗原

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